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BiCell Scientific ^®

抗體是廣泛用于許多生物學實驗的關(guān)鍵研究工具。它奠定了蛋白質(zhì)生物化學研究的基礎。然而，抗體的結(jié)合親和力和特異性是主要的變化因素。大多數(shù)現(xiàn)有抗體是針對全長蛋白抗原（>200 個氨基酸）或長肽（>20 個氨基酸）抗原而產(chǎn)生的。由于大量潛在的結(jié)合位點，全長蛋白抗原通常會導致抗體中的混雜結(jié)合。即使在 DMSO 存在的情況下，長肽也很難溶解到水中。它們必須在與載體蛋白結(jié)合之前變性，這是非特異性或脫靶結(jié)合的主要原因。

BiCell Scientific ^®研究人員發(fā)現(xiàn)，短肽抗原（13-19 個氨基酸）允許開發(fā)多克隆和單克隆抗體，這些抗體與天然構(gòu)象的靶蛋白具有特異性和真正的結(jié)合。由于抗體結(jié)合位點的結(jié)構(gòu)長度跨越靶蛋白中的 8 個氨基酸，短肽抗原包含有限數(shù)量（通常<10）的潛在結(jié)合位點。這一特性對于開發(fā)具有改進結(jié)合特異性的“精密"抗體以適應高分辨率應用尤其重要，例如需要原位識別未變性蛋白質(zhì)的免疫組織化學研究在數(shù)以百萬計的其他蛋白質(zhì)中。短抗原序列還允許抗體用于蛋白質(zhì)域特異性或氨基酸位點特異性識別。

BiCell Scientific ^®研究人員還發(fā)現(xiàn)，好的抗體不僅取決于親和力，還取決于純度。BiCell Scientific ^®多克隆抗體通過雙蛋白 G 和抗原特異性親和層析純化。BiCell Scientific ^®單克隆抗體通過蛋白 G/L 親和層析從無血清雜交瘤培養(yǎng)基中純化。

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